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郭磊老师论《环保洗衣——酶在洗衣中的作用》 2020-4-29





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郭磊老师论《环保洗衣——酶在洗衣中的作用》
 
酶(enzyme)是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。
 
若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。 酶属生物大分子,分子质量至少在1万以上,大的可达百万。
酶是一类极为重要的生物催化剂(biocatalyst)。由于酶的作用,生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。
 
随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展,逐步形成酶学(enzymology)这一学科。
 
酶的化学本质是蛋白质(protein)或RNA(Ribonucleic Acid),因此它也具有一级、二级、三级,乃至四级结构。按其分子组成的不同,可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶;结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如,大多数水解酶单纯由蛋白质组成;黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分,辅助因子为非蛋白质部分,只有两者结合成全酶才具有催化活性。


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通常有习惯命名和系统命名两种方法。
 
习惯命名
 
常根据两个原则:
 
1.酶的作用底物,如淀粉酶;
2催化反应的类型,如脱氢酶。
也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点,如琥珀酸脱氢酶、碱性磷酸酶等等。
习惯命名较简单,习用较久,但缺乏系统性又不甚合理,以致造成某些酶的名称混乱。如:肠激酶和肌激酶,从字面看,很似来源不同而作用相似的两种酶,实际上它们的作用方式截然不同。又比如:铜硫解酶和乙酰辅酶A转酰基酶实际上是同一种酶,但名称却完全不同。
鉴于上述情况和新发现的酶不断增加,为适应酶学发展的新情况,国际生化协会酶委员会推荐了一套系统的酶命名方案和分类方法,决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。同时每一种酶有一个固定编号。
 
系统命名
 
酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。
例如一种编号为“3.4.21.4”的胰蛋白酶,
第一个数字“3”表示水解酶;
第二个数字“4”表示它是蛋白酶水解肽键;
第三个数字“21”表示它是丝氨酸蛋白酶,活性位上有一重要的丝氨酸残基;
第四个数字“4”表示它是这一类型中被指认的第四个酶。
规定,每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。若酶反应中有两种底物起反应,则这两种底物均需列出,当中用“:”分隔开。
例如:谷丙转氨酶(习惯名称)写成系统名时,应将它的两个底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同时列出,它所催化的反应性质为转氨基,也需指明,故其名称为“L-丙氨酸:α-酮戊二酸转氨酶”。
 
由于系统命名一般都很长,使用时不方便,因此叙述时可采用习惯名。
酶类(酵素)类产品是糖和水果进行发酵之后的产物,也就是“水果泡菜”加上“低度甜味水果酒”的混合物。(比如一种青梅全发酵(非浸泡的)的低度果酒)
 
酶活力可受多种因素的调节控制,从而使生物体能适应外界条件的变化,维持生命活动。没有酶的参与,新陈代谢几乎不可能维持。酶的活性指标采用酶活力单位(由米式方程可知:酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响,也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
 
(1)酶浓度
从米式方程和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出:酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时,酶分子越多,底物转化的速度越快。但事实上,当酶浓度很高时,并不保持这种关系,曲线逐渐趋向平缓。根据分析,这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
 
(2)底物浓度
在生化反应中,若酶的浓度为定值,底物的起始浓度较低时,酶促反应速度与底物浓度成正比,即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后,即使在增加底物浓度,中间产物浓度也不会增加,酶促反应速度也不增加。
还可以得出,在底物浓度相同条件下,酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大,其酶促反应速度就大。





 

 
 
拓扑异构酶
 
在实际测定中,即使酶浓度足够高,随底物浓度的升高,酶促反应速度并没有因此增加,甚至受到抑制。其原因是:高浓度底物降低了水的有效浓度,降低了分子扩散性,从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上,生成无活性的中间产物,不能释放出酶分子,从而也会降低反应速度。
 
(3)温度
各种酶在最适温度范围内,酶活性最强,酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内,温度每升高10℃,酶促反应速度可以相应提高1~2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如,动物组织中各种酶的最适温度为37~40℃;微生物体内各种酶的最适温度为25~60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的最适温度为62~64℃;巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃;枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85~94℃。可见,一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率,即降低酶促反应速度。
 
最适温度在60℃以下的酶,当温度达到60~80℃时,大部分酶被破坏,发生不可逆变性;当温度接近100℃时,酶的催化作用完全丧失。这也就是为何人在发烧时,不想吃东西的原因。
 
(4)pH
酶在最适pH范围内表现出活性,大于或小于最适pH,都会降低酶活性。主要表现在两个方面:①改变底物分子和酶分子的带电状态,从而影响酶和底物的结合;②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性,进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7,催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中,胰蛋白酶的最适pH在8左右。
 
(5)激活剂
能激活酶的物质称为酶的激活剂。
激活剂种类:
①无机阳离子,如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等;
②无机阴离子,如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等;
③有机化合物,如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时,才表现出催化活性或强化其催化活性,这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态,这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
 
(6)抑制剂
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
 
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合,从而降低酶促反应速度,这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制,通过增加底物浓度最终可解除抑制,恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后,底物仍可与酶活性中心结合,但酶不显示活性,这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的,增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂,称为非竞争性抑制剂。
有的物质既可作为一种酶的抑制剂,又可作为另一种酶的激活剂。
 
与其他催化剂一样,酶并不改变反应的平衡常数,而是通过降低反应的活化能来加快反应速率。通常情况下,反应在酶存在或不存在的两种条件下,其反应方向是相同的,只是前者的反应速度更快一些。但必须指出的是,在酶不存在的情况下,底物可以通过其他不受催化的“自由”反应生成不同的产物,原因是这些不同产物的形成速度更快。
 
酶可以连接两个或多个反应,因此可以用一个热力学上更容易发生的反应去“驱动”另一个热力学上不容易发生的反应。例如,细胞常常通过ATP被酶水解所产生的能量来驱动其他化学反应。
酶可以同等地催化正向反应和逆向反应,而并不改变反应自身的化学平衡。例如,碳酸酐酶可以催化如下两个互逆反应,催化哪一种反应则是依赖于反应物浓度。
 
当然,如果反应平衡极大地趋向于某一方向,比如释放高能量的反应,而逆反应不可能有效的发生,则此时酶实际上不催化热力学上允许的方向,而只催化其逆反应。
 
洗衣粉中加入酶,可以使洗衣粉效率提高,使原来不易除去的汗渍等很容易除去,等等……
由于酶的应用广泛,酶的提取和合成就成了重要的研究课题。此时酶可以从生物体内提取,如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶。但由于酶在生物体内的含量很低,因此,工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的。一般需要在适宜的条件下,选育出所需的菌种,让其进行繁殖,获得大量的酶制剂。另外,人们正在研究酶的人工合成。总之随着科学水平的提高,酶的应用将具有非常广阔的前景。

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